Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Foto på Anders Irbäck

Anders Irbäck

Professor

Foto på Anders Irbäck

Sequence-based study of two related proteins with different folding behaviors

Författare

  • Giorgio Favrin
  • Anders Irbäck
  • Stefan Wallin

Summary, in English

Z(SPA-1) is an engineered protein that binds to its parent, the three-helix-bundle Z domain of staphylococcal protein A. Uncomplexed Z(SPA-1) shows a reduced helix content and a melting behavior that is less cooperative, compared with the wild-type Z domain. Here we show that the difference in folding behavior between these two sequences can be partly understood in terms of an off-lattice model with 5-6 atoms per amino acid and a minimalistic potential, in which folding is driven by backbone hydrogen bonding and effective hydrophobic attraction. (C) 2003 Wiley-Liss, Inc.

Avdelning/ar

  • Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation

Publiceringsår

2004

Språk

Engelska

Sidor

8-12

Publikation/Tidskrift/Serie

Proteins

Volym

54

Issue

1

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

John Wiley & Sons Inc.

Ämne

  • Biophysics

Nyckelord

  • bundle
  • Monte Carlo simulation
  • folding thermodynamics
  • protein folding
  • folding kinetics
  • three-helix
  • unstructured protein

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0887-3585