Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Foto på Anders Irbäck

Anders Irbäck

Professor

Foto på Anders Irbäck

Aggregate geometry in amyloid fibril nucleation.

Författare

  • Anders Irbäck
  • Sigurdur Jonsson
  • Niels Linnemann
  • Björn Linse
  • Stefan Wallin

Summary, in English

We present and study a minimal structure-based model for the self-assembly of peptides into ordered β-sheet-rich fibrils. The peptides are represented by unit-length sticks on a cubic lattice and interact by hydrogen bonding and hydrophobicity forces. Using Monte Carlo simulations with >10^{5} peptides, we show that fibril formation occurs with sigmoidal kinetics in the model. To determine the mechanism of fibril nucleation, we compute the joint distribution in length and width of the aggregates at equilibrium, using an efficient cluster move and flat-histogram techniques. This analysis, based on simulations with 256 peptides in which aggregates form and dissolve reversibly, shows that the main free-energy barriers that a nascent fibril has to overcome are associated with changes in width.

Avdelning/ar

  • Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation
  • MultiPark: Multidisciplinary research focused on Parkinson´s disease

Publiceringsår

2013

Språk

Engelska

Publikation/Tidskrift/Serie

Physical Review Letters

Volym

110

Issue

5

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

American Physical Society

Ämne

  • Other Physics Topics
  • Biophysics

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 1079-7114