Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Foto på Anders Irbäck

Anders Irbäck

Professor

Foto på Anders Irbäck

Two-state folding over a weak free-energy barrier

Författare

  • Giorgio Favrin
  • Anders Irbäck
  • Björn Samuelsson
  • Stefan Wallin

Summary, in English

We present a Monte Carlo study of a model protein with 54 amino acids that folds directly to its native three-helix-bundle state without forming any well-defined intermediate state. The free-energy barrier separating the native and unfolded states of this protein is found to be weak, even at the folding temperature. Nevertheless, we find that melting curves to a good approximation can be described in terms of a simple two-state system, and that the relaxation behavior is close to single exponential. The motion along individual reaction coordinates is roughly diffusive on timescales beyond the reconfiguration time for a single helix. A simple estimate based on diffusion in a square-well potential predicts the relaxation time within a factor of two.

Avdelning/ar

  • Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation

Publiceringsår

2003

Språk

Engelska

Sidor

1457-1465

Publikation/Tidskrift/Serie

Biophysical Journal

Volym

85

Issue

3

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Cell Press

Ämne

  • Biophysics

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 1542-0086