Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Foto på Anders Irbäck

Anders Irbäck

Professor

Foto på Anders Irbäck

Three-helix-bundle protein in a Ramachandran model

Författare

  • A Irbäck
  • F Sjunnesson
  • S Wallin

Summary, in English

We study the thermodynamic behavior of a model protein with 54 amino acids that forms a three-helix bundle in its native state. The model contains three types of amino acids and five to six atoms per amino acid and has the Ramachandran torsional angles phi(i), psi(i) as its degrees of freedom. The force field is based on hydrogen bonds and effective hydrophobicity forces. For a suitable choice of the relative strength of these interactions, we find that the three-helix-bundle protein undergoes an abrupt folding transition from an expanded state to the native state. Also shown is that the corresponding one- and two-helix segments are less stable than the three-helix sequence.

Avdelning/ar

  • Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation

Publiceringsår

2000-12-05

Språk

Engelska

Sidor

8-13614

Publikation/Tidskrift/Serie

Proceedings of the National Academy of Sciences

Volym

97

Issue

25

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

National Academy of Sciences

Nyckelord

  • Models, Molecular
  • Protein Conformation
  • Proteins
  • Thermodynamics

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0027-8424